Bílkoviny
Bez bílkovin není život
Pro bílkoviny navrhl v roce 1840 J. Jacob Berzelius označení protein, což je slovo odvozené od řeckého slova protéo a je možné ho volně přeložit jako zaujímám první místo. Toto označení dostaly bílkoviny právem, neboť život bez bílkovin neznáme. Jsou součástí každé buňky a vykonávají tak široký záběr funkcí, že snad ani není možné všechny popsat. Kdyby měla být podrobně popsána každá funkce všech bílkovin obsažených v živé buňce, asi by na to nestačila ani velká knihovna zahrnující tisíce knih a učebnic.
Bílkoviny mají různou strukturu a plní v těle různé funkce
Z pohledu hmotnosti jsou nejvíce zastoupené bílkoviny strukturní (stavební). Mezi nejvýznamnější patří svalové bílkoviny myosin a aktin, dále pak různé kolageny nebo tubulin. Tyto bílkoviny jsou odpovědné za prostorové uspořádání buněk, jednotlivých tkání, orgánů a tím i celého těla. Díky své struktuře umožňují vykonávat pohyb a s tím souvisí i jejich funkce spojená s přeměnou živin na energii. V pohledu počtu různých molekul jsou však v těle nejpočetnější speciální bílkoviny označované jako enzymy (biokatalyzátory). S trochou nadsázky se dá říct, že všechny biochemické reakce probíhající v těle jsou řízeny enzymy. Uvádí se, že z celkového počtu různých typů molekul bílkovin obsažených v buňce je zhruba 90 % enzymů. Bílkoviny také vytváří speciální kanály a přenašeče umístěné v buněčné membráně a ty jsou odpovědné za přenos živin dovnitř buňky. Pak jsou v těle bílkoviny, které jsou odpovědné za transport různých látek, jako je například hemoglobin přenášející kyslík. Podobnou látkou je ferritin, který funguje jako skladovací (zásobní) bílkovina pro železo. Se železem a některými dalšími mikroprvky je spojená bílkovina transferin, která slouží jako nosič pro tyto prvky při jejich cestě ze střeva na místo jejich působení. Další podobně zajímavou látkou je například sérový albumin, který je využíván k transportu různých iontů, hormonů a také mastných kyselin a zároveň udržuje jejich pohotovostní zásobu. Bílkoviny vytváří také celou řadu regulačních molekul ze skupiny hormonů nebo signálních molekul (např. cytokininy). Aby mohly signální molekuly vyvolat potřebný jev, musí aktivovat další zvláštní bílkoviny, které zařazujeme mezi tzv. receptory. Těchto je poměrně značné množství a mezi nejznámější patří třeba receptor pro inzulín, díky němuž se mohou dovnitř buněk dostávat tak důležité látky, jako je krevní cukr glukóza poskytující buňkám energii nebo různé aminokyseliny nutné pro tvorbu vlastních bílkovin. Další zajímavou skupinou bílkovin jsou bílkoviny vytvářející protilátky (imunoglobuliny) a také bílkoviny plnící ochrannou funkci (např. fibrinogen umožňující srážení krve při poranění a uzavírající otvor s unikající krví). Toto je jen malý výčet funkcí, které bílkoviny v těle plní. Je jich mnohonásobně více a zájemce o tuto problematiku odkazujeme na učebnice biochemie nebo potravinářské chemie.
Aby si mohlo tělo vyrobit své vlastní bílkoviny, musí nejprve bílkoviny přijaté potravou rozložit až na jednotlivé aminokyseliny, ty musí dopravit do buněk a tam je podle přesného postupu zase složit zpátky na nové bílkoviny. Pochopitelně, tyto nově vytvořené bílkoviny mají jinou strukturu a jiné funkce, než měla původní bílkovina přijatá potravou.
Složení bílkovin je dané geneticky
Bílkoviny lze posuzovat z různých hledisek, pro potřeby tohoto webu je rozhodující hledisko výživové. Pak je hlavním kritériem hodnocení kvality bílkoviny zastoupení jednotlivých aminokyselin a také jak je bílkovina rozložitelná v trávicím traktu želvy. Z pohledu chemie jsou bílkoviny polymery 20 různých aminokyselin spojených navzájem peptidickou vazbou. Jednotlivé bílkoviny jsou charakterizované rozdílným obsahem jednotlivých aminokyselin a také pořadím aminokyselin, tzn. jak jsou za sebou v řetězci pospojované. Pořadí aminokyselin (sekvence aminokyselin) je pro každou bílkovinu dané geneticky a tato informace je uložená v buněčném jádře v podobě DNA (desoxyribonukleová kyselina).
Základem bílkovin jsou aminokyseliny
Aminokyseliny jsou základními stavebními kameny všech bílkovin. Až na jednu jedinou mají všechny stejně stavěný vzorec. Každá aminokyselina má ve své molekule jeden atom uhlíku s vyjímečným postavením (tento uhlík se označuje písmenem alfa), na který jsou navázány 4 různé funkční skupiny - karboxylová skupina, aminoskupina, vodík a zbytek molekuly (na tabuli označený písmenem R). Jednotlivé aminokyseliny se liší právě tím, co se skrývá pod písmenem R. Na tabuli je znázorněný obecný vzorec aminokyseliny a pak pro srovnání konkrétní aminokyseliny valin a serin. Žlutě označené části vzorců jsou právě ty části, kterými se od sebe jednotlivé aminokyseliny odlišují.
Ti, kteří se chtějí zabývat výživou želv trošku vědečtěji, brzo narazí v odborné literatuře na pojmy jako je peptid, oligopeptid, protein apod. Takže stručné vysvětlení těchto pojmů. Aminokyseliny se spolu spojují v dlouhé řetězce tak, že se karboxylová skupina první aminokyseliny spojí s aminoskupinou druhé aminokyseliny. Pak se volná karboxylová skupina druhé aminokyseliny spojí s aminoskupinou třetí aminokyseliny a takto to spojování pokračuje dál. Na tabuli je znázorněno vytvoření peptidické vazby mezi aminokyselinou cysteinem (zde v pozici první aminokyseliny) a alaninem (zde v pozici druhé aminokyseliny). Vytvořená peptidická vazba je na obrázku zvýrazněna žlutě a ještě zakroužkováním.
Pokud se spojí dohromady 2 aminokyseliny, vznikne dipeptid, při spojení 3 aminokyselin vznikne tripeptid, při spojení 8 aminokyselin vznikne oktapeptid atd. Volné aminokyseliny, dipeptidy a tripeptidy dokážou prostoupit přes střevní sliznici do krve (jsou velikostně tak malé, že dokážou projít transportními kanálky). Pokud se spojí do řetězce maximálně 10 aminokyselin, mluví se o oligopeptidech. Řetězce obsahující 11 až 100 navzájem spojených aminokyselin se označují jako polypeptidy. Řetězce obsahující více jak 100 aminokyselin se nazývají bílkoviny nebo také jako proteiny. Jak oligopeptidy, tak i polypeptidy a bílkoviny už jsou tak velké, že se do buňky střevního epithelu prostě neprotlačí. Proto jejich molekuly (řetězce) musí trávicí enzymy rozštípat na velikostně vyhovující částice, a to jsou jednotlivé aminokyseliny, dipeptidy a tripeptidy.
Na následujícím přehledu jsou uvedeny názvy jednotlivých aminokyselin, a protože se v odborné literatuře většinou používají jejich zkratky, je současně uvedeno jejich třípísmenkové a jednopísmenkové mezinárodní označení.
Každá aminokyselina může existovat ve dvou navzájem hodně podobných formách, které se označují písmeny L nebo D. Takže například aminokyselina valin se může vyskytovat buď jako L-valin nebo jako D-valin. Podle formy, která je pro výstavbu bílkovin použita se rozhoduje o tom, jak snadno bude v trávicím traktu bílkovina rozkládána. Živočišné bílkoviny jsou sestaveny až na pár vyjímek vždy z L forem a na takto sestavené bílkoviny jsou trávicí enzymy u želv nastavené. Rostliny pro výstavbu svých bílkovin využívají obě formy, proto jejich řetězce obsahují vedle L forem i D formy. Pokud jsou v řetězci spojeny 2 L formy, trávicí enzymy spojení mezi nimi bezproblémově rozštěpí. Pokud je však jedna z aminokyselin v D formě, trávicí enzymy si s takovou vazbou obvykle neví rady a pak pokračuje do střeva řetězec s vyšším počtem aminokyselin.
Na následujícím obrázku je uvedený příklad trávení pentapeptidu složeného z navzájem spojených aminokyselin alaninu, tyrosinu, leucinu, glycinu a lysinu. Jeho název je uvedený na obrázku. Pokud jsou všechny aminokyseliny v L formě, je trávicím enzymem specializovaným na vazbu tyrosin-leucin pentapetid rozložený na dipeptid alanyltyrosin a na tripeptid leucylglycyllysin (A). Oba vytvořené fragmenty se bez problémů vstřebají přes střevní sliznici do krve a mohou být organismem želvy využité. Pokud však bude jedna aminokyselina v D formě (na obrázku je to aminokyselina leucin), pak si s touto vazbou enzym nedokáže poradit, vazbu nerozloží a tráveninou dál postupuje nerozložený pentapeptid (B). Ten už je tak veliký, že přes sliznici střeva nedokáže do krve přestoupit a tyto aminokyseliny jsou organismem želvy nevyužitelné. Tento případ je názorným příkladem trávení rostlinných bílkovin. Při trávení rostlinných bílkovin je část přijaté bílkoviny využitá, část se ale právě z výše popsaného důvodu využít nedá. Proto jsou pro želvy rostlinné bílkoviny nutričně méně hodnotné, než živočišné bílkoviny.
Aminokyseliny z rozložených bílkovin mají různý osud
Uvolněné aminokyseliny se v organismu želvy využívají podle toho, co v daném okamžiku tělo potřebuje. Upřednostněná je tvorba vlastních bílkovin. Pouze v případě, kdy je z nějakého důvodu tvorba bílkovin zastavená (třeba z důvodů, že chybí některá z potřebných aminokyselin), tak tělo začne aminokyseliny přeměňovat jinak. Způsobů, jak aminokyseliny přeměnit, je celá řada. Vždy jsou ale upřednostňovány procesy, které směřují k vytváření vlastních bílkovin. Tělo má totiž schopnost si některé (v dané chvíli nedostatkové) aminokyseliny vyrobit z jiných aminokyselin. Nejde to u všech, ale ty, na nichž závisí schopnost přežití, ty si tělo vyrobit umí (samozřejmě za předpokladu, že pro takovou výrobu má všechny potřebné látky).
Postradatelné a nepostradatelné aminokyseliny
Neesenciální (postradatelné) jsou ty aminokyseliny, které si tělo dokáže v případě jejich nedostatku vyrobit z jiných látek. Nepostradatelné (esenciální) jsou ty aminokyseliny, které si tělo vyrobit nedokáže a musí být proto přijaté potravou. Mezi nepostradatelné aminokyseliny patří tryptofan, valin, leucin, izoleucin, lyzin, fenylalanin, methionin a threonin. Na tomto místě je potřeba zmínit jednu důležitou věc, která je z pohledu biochemie často vykládána trošku nešťastně.
Pojem esenciální (nepostradatelné) aminokyseliny je trochu zavádějící, protože vyvolává dojem, že právě tyto jsou pro organismus důležitější, než aminokyseliny postradatelné. Vede k tomu i jednoduchá úvaha. Pokud bude organismu chybět nějaká postradatelná aminokyselina, prostě si ji vyrobí. Pokud bude chybět nepostradatelná aminokyselina, musí ji dostat potravou a pokud v přijímané potravě nebude přítomna, musí se bez ní obejít a tedy některé činnosti omezit.
Zcela jinak to ale vypadá z pohledu evolučního vývoje. Předpokládá se, že v samém počátku vývoje živé hmoty byly prvotní buňky obklopeny roztokem plným živin. Přijímaly tedy vše potřebné pro prvotní životní funkce zvenčí. Jak se život rozvíjel, ubývalo i živin a buňky se musely naučit mnohé látky vyrábět samy. Je vcelku logické, že dále se mohly rozvíjet pouze ty, které tento nelehký úkol zvládly. Z tohoto pohledu jsou postradatelné aminokyseliny pro živou buňku mnohem důležitější, neboť bez nich by buňka zahynula. Naučila se je vyrábět právě proto, aby byla na jejich příjmu zvenčí nezávislá. Naopak esenciální se pro ni ukázaly mnohem méně důležité, jejich krátkodobý nedostatek není pro život ohrožující. Buňka bez nich dokáže po určitou dobu žít a zajišťovat životní funkce nutné pro udržení života. Dokonce si mohla dovolit i takový přepych, že si ani nevytvořila systém náhradní výroby (byť i náročnou a složitou cestou), protože se prostě ukázalo, že vždycky nezbytně nutné množství dokáže z vnějšího prostředí získat, i když to někdy může chvíli trvat.
Esenciální aminokyseliny jsou nutné pro dosažení plnohodnotného vývoje zajišťujícího reprodukci. Jejich přechodný nedostatek však není ohrožující z pohledu zachování života. Naopak postradatelné aminokyseliny jsou zcela nezbytné pro zajištění základních životních procesů, a proto jsou pro živou buňku mnohem důležitější.
Buňky si vytváří své bílkoviny na ribosomech
Po rozložení bílkovin přijatých potravou na aminokyseliny jsou tyto vstřebány do krve a následně transportovány k buňkám. Jakmile přestoupí přes buněčnou stěnu dovnitř buněk, jsou využívány pro stavbu tělu vlastních bílkovin. Každá bílkovina má přesně dané pořadí, v jakém se jednotlivé aminokyseliny za sebou skládají do nově se tvořícího řetězce bílkoviny. Pokud se použije příměru s korálky a nití uvedeném v článku Výživa, pak se to dá zjednodušeně vyjádřit větou - v jakém pořadí se jednotlivé korálky za sebou navlékají na nit.
Zařízením, které v buňce vyrábí bílkoviny, jsou buněčné organely označované jako ribosomy. Zjednodušeně si lze ribosomy představit jako nějaký stroj s manipulačním ramenem, který vybírá ze směsi korálků (aminokyselin) ten pravý a navlékne ho na nit. Pak dostane další příkaz, vybere další korálek a opět ho navlékne na nit. Takto zjednodušeně by se dal popsat postup vytváření řetězce bílkoviny. Aby stroj dokázal vybírat správné korálky v požadovaném pořadí, musí být ovládaný nějakým programem s přesnými příkazy. Tato zásadní informace (jakýsi výrobní manuál) je zakódovaný v molekule desoxyribonukleové kyseliny - DNA - uložené v buněčném jádře. DNA je obrovská molekula a z prostorových důvodů nemůže buněčné jádro opustit. Proto musí v buňce existovat nějaký mechanismus, který dokáže informaci uloženou v DNA dopravit do ribosomů.
Pro lepší pochopení přenosu této informace si manuál na DNA představme jako zvukovou optickou stopu na celuloidovém filmovém pásu. I kdyby se tento film dostal k ribosomům, ty nejsou schopné číst informaci na optickém nosiči. Proto v buněčném jádře existuje přehrávač, který zkopíruje informaci z filmu na kazetu s magnetofonovým páskem a ta je pak přenesená k ribosomům. Kazeta se vloží do stroje (ribosomu), ten začne číst příkazy, podle nich se začne pohybovat manipulační rameno a vytvářet potřebnou bílkovinu.
Převedeno do řeči živé buňky. Informace uložená v DNA (filmový pás) se přepíše do mediátorové ribonukleové kyseliny - mRNA (magnetofonový pásek) a ta je šikovným způsobem zasunutá do ribosomu. mRNA je tvořená za sebou poskládanými kodony, pro každou aminokyselinu existuje speciální kodon. Je logické, že pořadí kodonů v mRNA určuje i pořadí aminokyselin v řetězci bílkoviny. Všechny aminokyseliny určené pro tvorbu bílkoviny se nenachází kolem ribosomů volné, ale jsou navázané na speciální transferové ribonukleové kyseliny - tRNA. Každá aminokyselina má svoji vlastní tRNA. Na povrchu každé tRNA se nachází místo označované jako antikodon a ten je pro každou aminokyselinu jiný. Celý fígl spočívá v tom, že například kodon na mRNA pro serin se dokáže spojit pouze s antikodonem na tRNA specifickým zase jen pro serin.
Na následujícím obrázku je schématicky znázorněné, jak se na ribosomu vytváří nový řetězec aminokyselin. Vlákno mRNA zasunuté do ribosomu se posouvá po speciálním čtecím místě (bílá políčka označená písmeny A a B), kde se vždy v pozici A obnaží jeden kodon. V té chvíli se na kodon snaží připojit všechny tRNA s navázanými aminokyselinami, které jsou v bezprostředním okolí tohoto čtecího místa. Podaří se to ale jen té tRNA, která má na svém povrchu ten správný antikodon (4). Jakmile se spojí kodon mRNA s antikodonem tRNA, dojde k vytvoření vazby mezi poslední aminokyselinou ve vytvářeném řetězci bílkoviny (3) s aminokyselinou na tRNA (4). Ve chvíli, kdy se tyto aminokyseliny spojí chemickou vazbou, uvolní se vazba mezi tRNA nesoucí předchozí aminokyselinu (3) a tato tRNA (tmavě modrá) ztratí schopnost se udržet na kodonu mRNA. To způsobí, že se tRNA v pozici B uvolní, mRNA se posune na čtecím místě ribosomu směrem doleva tak, že se kodon z pozice A přesune do pozice B. Tím se v pozici A objeví neobsazený nový kodon. Na ten se zase připojí ta správná tRNA s novou aminokyselinou. Takto se proces opakuje tak dlouho, dokud se nepřečte celá informace na mRNA. Vznikající nový bílkovinný řetězec je na ribosom navázaný vždy přes poslední tRNA. Na konci mRNA je zařazený jeden nebo více speciálních kodonů, které nepatří žádné aminokyselině. Ribosom pozná situaci, kdy se při posunutí mRNA doleva obsadí čtecí místo v pozici A tímto speciálním kodonem a v tomto okamžiku přeruší vazbu mezi poslední tRNA a vytvořeným bílkovinným řetězcem. Ten se buď využije přímo v buňce, nebo se dostane do Goldiho aparátu, vznikne transportní váček, který nově vytvořenou bílkovinu odnese k buněčné membráně a procesem exocytózy je vyloučena do mezibuněčného prostoru.
Jen pro zajímavost a pro doplnění informace lze uvést, že pro připojování nových aminokyselin k vytvářejícímu se bílkovinnému řetězci (spojení mezi pozicemi 3 a 4 na předchozím obrázku) musí buňka využívat speciální enzymy, které tuto reakci umožní. I tyto enzymy jsou tvořeny bílkovinami. Takže lze velice zjednodušeně konstatovat, že některé bílkoviny umožňují vytvářet i sebe sama.
Bílkoviny jsou úmyslně vytvářeny o trochu větší
Enzymy jsou velice účinné biokatalyzátory. Zejména trávicí enzymy jsou doslova dravci, kteří dokážou rozkládat většinu živočišných bílkovin, které se jim připletou do cesty. Příroda tedy musela vyřešit zásadní problém, a tím je ochrana vlastních bílkovin. Pokud by byl enzym účinný ihned po uvolnění z ribosomu, začal by napadat všechny bílkoviny ve svém okolí a de facto by začal rozkládat už samotný ribosom. Proto příroda vymyslela dokonalý fígl, jak tomuto nechtěnému rozkladu zabránit. Ve skutečnosti vyrobí ribosom bílkovinný řetězec o trošku delší, než odpovídá struktuře aktivního enzymu. Tím, že je řetězec nově vzniklé bílkoviny delší, nemá vzniklá molekula to správné prostorové uspořádání (řetězec není zkroucený do správného tvaru) a příslušný enzym nevykazuje potřebnou trávicí aktivitu. Díky tomu ho může buňka bez větších problémů zabalit do transportního váčku a vyloučit ho z buňky ven. Pokud se například jedná o trávicí enzym pepsin, je ve skutečnosti vyloučený z buňky v neaktivní formě. Jakmile se tento neúčinný enzym dostane do kyselého prostředí žaludku, přítomná kyselina způsobí, že se z bílkovinného řetězce odstřihne přesně ta část, která je tam navíc. Tak se z neaktivního pepsinu stane aktivní pepsin. Díky tomuto jednoduchému fíglu dokáže tělo želvy aktivovat pepsin až na místě jeho působení a nemůže škodit během jeho transportu z místa tvorby (ribosom) do místa fungování (obsah žaludku). Podobným způsobem je vytvářena převážná většina všech bílkovin ze skupiny enzymů nebo hormonů. U bílkovin s funkcí stavební je proces podobný, tam má ale konečné odštípnutí nadbytečné části až na místě určení trošku jiný význam. Zjednodušeně řečeno, musí se zabránit tomu, aby se stavební bílkovina nepřipojila během své cesty na něco jiného, než k čemu je předurčena.
Některé důležité funkce jednotlivých aminokyselin
Každá bílkovina má jiné zastoupení aminokyselin ve svém řetězci. Z hlediska tvorby enzymů nedochází během růstu a vývoje želvy k dramatickým rozdílům v potřebě jednotlivých aminokyselin. Ovšem z pohledu stavebních nebo zásobních bílkovin je tomu jinak. V období intenzivního růstu a vývoje těla je zvýšená potřeba aminokyselin potřebných pro vytváření stavebních bílkovin. U dospělých samců v období páření je zvýšená potřeba bazických aminokyselin, protože jsou nezbytné pro tvorbu spermatu. U samic jsou to naopak aminokyseliny, které jsou potřeba pro vytváření zásobních bílkovin do vajec. Je tedy celkem pochopitelné, že základem kvalitní krmné dávky musí být pokrytí potřeby jednotlivých aminokyselin. Proto je kladen takový důraz na uvádění jejich obsahu v tabulkách uvedených v článcích věnovaných jednotlivým druhům krmiv.
V následujícím textu jsou uvedené některé poznatky týkající se jednotlivých aminokyselin z hlediska jejich metabolické aktivity. Všechny zde uvedené aminokyseliny jsou využívány hlavně jako stavební látky pro tvorbu bílkovin. Proto tato jejich primární role není u jednotlivých aminokyselin uváděna (uvádí se jen u těch, kde je významnější). V textu jsou spíše zdůrazněny jejich doplňkové funkce. Některé uváděné účinky se ale naplno projeví teprve při jejich zvýšeném přísunu v krmné dávce. Vzorce všech popisovaných aminokyselin lze nalézt v odkazu uvedeném v závěru článku.
Glycin je neesenciální aminokyselina, kterou si organismus dokáže v případech nouze vyrobit v dostatečném množství. Přesto (nebo možná právě proto) má klíčovou roli v tvorbě bílkovin a je poměrně významný i z pohledu imunitních reakcí. Vykazuje jistou antioxidační a protizánětlivou aktivitu. Jeho hlavní role v metabolismu však spočívá v tom, že je výchozí látkou pro celou řadu klíčových sloučenin v těle - již zmíněných bílkovin, dále pak purinů (důležité v reprodukci a energetickém metabolismu), krevních barviv (hemoglobin a myoglobin), žlučových kyselin (metabolismus tuků). Organismus želvy si z něj v případě nutnosti dokáže vytvářet i krevní cukr glukózu a je výchozí látkou pro syntézu některých dalších postradatelných aminokyselin. Glycin je velice dobře metabolizovatelný a pravděpodobnost možného předávkování při příjmu normálního krmení je prakticky vyloučena. K předávkování by mohlo dojít pouze při záměrné fortifikaci (obohacení) krmné dávky o chemicky čistý glycin. I v těchto případech je však pravděpodobnost negativních účinků spojených s příjmem vysoké dávky velice malá. Jediným negativním projevem by mohlo být krátkodobé zvýšení amoniaku v krvi jako důsledek deaminačního procesu (při vysoké dávce by mělo tělo tendenci nadbytek glycinu využít jako energetický zdroj a v tomto případě by se v játrech uvolňovalo zvýšené množství amoniaku).
Alanin je jednou z nejdůležitějších neesenciálních aminokyselin. V případě potřeby si ji dokáže organismus želvy vytvořit. Jedná se o aminokyselinu, která je spojená s metabolismem krevního cukru glukózy. Je dárcem i příjemcem aminového dusíku a spolu s aminokyselinou glycinem jsou jeho hlavními zdroji. Kromě výstavby bílkovin se podílí na transportu amoniaku ze svalů do jater, kde se z něho vytváří kyselina močová jako odpadní forma nadbytečně přijatého dusíku. Díky svému napojení na metabolismus glukózy je alanin důležitou složkou v energetickém metabolismu mozku a nervů.
Valin, Leucin a Isoleucin jsou aminokyseliny s velice podobným účinkem v těle. Patří mezi esenciální aminokyseliny a musí být do těla přivedeny potravou. Jejich role v těle je spojena s přeměnou vlastních bílkovin a při dlouhodobějším hladovění se stávají výchozí látkou pro syntézu krevního cukru glukózy. Proto jsou všechny tři tyto aminokyseliny zahrnované do skupiny glukogenních aminokyselin. Při déletrvající hibernaci se stávají klíčovými látkami při udržování potřebné hladiny glukózy v krvi, což je důležitá podmínka pro správné fungování mozku. Jejich zvýšený příjem v krmné dávce působí proti degradaci vlastních bílkovin a spíše podporují vytváření nových svalových bílkovin. Jsou klíčové při růstu mladých jedinců, protože podporují růst svalové hmoty. Předpokládá se, že produkty jejich metabolismu po jarním probuzení z hibernace by mohly být jedním ze spouštěcích faktorů pro iniciaci páření (zejména u samců). Pokud jsou samci ochotni přijímat nějakou potravu v období páření, některé výsledky naznačují, že by přídavek těchto aminokyselin do krmné dávky mohl zvýšit jejich sexuální aktivitu. Lze předpokládat, že by podobný efekt mohl nastat i u samic, avšak studium jejich chování zatím jednoznačně nepotvrdilo průkazné zvýšení ochoty k páření (zatím je k dispozici poměrně málo podobných sledování a předmětem testů byl především vliv leucinu).
Serin je neesenciální aminokyselina, kterou si tělo v případě nižšího příjmu z potravy dokáže samo vytvářet v dostatečném množství. To však platí jen v režimu obvyklého metabolismu (běžné denní aktivity). V okamžiku jeho nárazové zvýšené potřeby nedokáže tělo rychle na zvýšenou potřebu reagovat a v takovém případě hraje důležitou roli nabídka z trávicího traktu. Tato aminokyselina má určité výsadní postavení z hlediska funkce, kterou v bílkovinných řetězcích plní. Jedná se totiž o poměrně malou molekulu (v řetězci zabírá malý prostor), ale díky tomu, že má v molekule navázanou hydroxylovou skupinu, vytváří poměrně silné vodíkové vazby. Tyto vazby významně ovlivňují prostorové uspořádání bílkovinných řetězců. Biologická aktivita bílkovin je vždy spojená s jejich prostorovým uspořádáním, a proto lze konstatovat, že serin zabudovaný do bílkovinných řetězců významným způsobem ovlivňuje jejich konečnou biologickou aktivitu. Serin proto bývá zabudováván do bílkovinných řetězců nejčastěji v místech, která se v biochemii označují jako aktivní centra enzymů. Tato aminokyselina má v těle ještě jednu významnou roli. Je součástí speciální sloučeniny (fosfatidylserinu), která je klíčovou pro metabolismus nervů.
Threonin je trošku specifickou esenciální aminokyselinou a její potřeba musí být pokrytá výlučně příjmem z potravy. Tělo threonin nedokáže vytvářet. Jeho zvláštnost spočívá v tom, že se v poměrně významném množství (nejvíce ze všech základních aminokyselin) vyskytuje v těle ve volném stavu. Tato jeho vlastnost není doposud plně objasněna. Předpokládá se, že vytváří určitý nárazník při udržování fyziologické rovnováhy mezi katabolickými a anabolickými procesy spojenými s přeměnou bílkovin. Je obsažen hlavně v kolagenových bílkovinách a uplatňuje se tedy především ve vytváření buněčných a tkáňových struktur. U želv by se mohl příznivě projevit při vytváření rohovinových štítků pokrývající kosti krunýře. Obohacování krmné dávky threoninem ale praktický význam spíše mít nebude. Jeho potřebu lze zajistit podáváním plnohodnotné krmné dávky.
Cystein je neesenciální aminokyselina, tělo si ji tedy dokáže v případě nedostatečného příjmu z potravy vyrobit. Platí to však pouze pro podmínku obvyklého metabolismu a současně musí být v těle dostatečná zásoba aminokyseliny methioninu. Což bývá limitující faktor. Jedná se o aminokyselinu se specifickou funkcí, která nemůže být nahrazena žádnou jinou látkou v těle. Tato aminokyselina totiž obsahuje ve své molekule navázanou síru, která dokáže vytvářet zpevňující příčné vazby jak uvnitř bílkovinného řetězce, tak i mezi dvěma sousedními řetězci. Díky tomu získávají takové bílkoviny neuvěřitelnou mechanickou odolnost. Příkladem je například bílkovina keratin vytvářející rohovinu. Kdyby tyto příčné vazby neexistovaly, rohovina by se nedokázala udržet pohromadě a i při slabém mechanickém zatížení by se drolila. Díky těmto vazbám se vytvoří struktura, která je natolik mechanicky odolná, že umožní hrabání v hlíně, aniž by se drápy hned poškodily. Je součástí čelistí a umožňuje ukusování tvrdých stébel rostlin nebo u vodních želv umožňuje drcení ulit plžů. Rohovina chrání kost krunýře před mechanickým poškozením. Kůže a všechny orgány v těle dokážou udržet potřebný tvar a přitom těmto tkáním zůstává zachována důležitá vlastnost, a tou je potřebná pružnost. To vše jen díky tomu, že se do bílkovinných řetězců zabudovává aminokyselina cystein. Přítomnost této aminokyseliny v některých aktivních centrech enzymů je pro jejich funkci zcela zásadní. Je součástí například enzymu glutathionperoxidázy, což je klíčový enzym chránící buňky před chemickými radikály, které při některých biochemických reakcích v těle vznikají. Kdyby tyto radikály nebyly hlídané tímto enzymem, nedokázaly by se buňky bránit mutacím a zahynuly by. Cystein je i klíčovou součástí jedné z nejdůležitějších látek v těle. Jedná se o acetylkoenzym A a tato látka je jakýmsi středobodem základních biochemických reakcí v buňce. Bez přítomnosti cysteinu by acetylkoenzym A nebyl schopný odvádět svoji práci. Z pohledu počtu biologických funkcí, které cystein přímo nebo nepřímo ovlivňuje, se jedná jednoznačně o jednu z nejdůležitějších základních aminokyselin.
Methionin patří mezi esenciální aminokyseliny a v těle plní především úlohu dárce methylskupiny. Z biologického hlediska je zajímavá jeho role při tvorbě některých hormonů spojených s energetickým metabolismem a při biosyntéze aminokyseliny cysteinu. Methionin se běžně doplňuje do krmných směsí. Jeho dávkování ale musí být uvážlivé, neboť předávkování methioninem může vyvolat metabolickou disbalanci.
Prolin je jedinou cyklickou aminokyselinou a patří mezi neesenciální aminokyseliny. K krmivech je zastoupený v poměrně velkém množství, zejména se to týká živočišných krmiv. Jeho úloha v metabolismu je specifická, což je odvozené od vlastností bílkovin, do kterých je zabudováván. Největší podíl prolinu je ve stavebních bílkovinách, především v kolagenech. Pro funkci chrupavek a vaziva je nezastupitelnou aminokyselinou. Při nadbytku je využíván i pro tvorbu zásobního polysacharidu glykogenu, uplatňuje se tedy významně při energetickém metabolismu.
Kyselina asparagová a asparagin jsou neesenciální aminokyseliny. Asparagin vzniká z kyseliny asparagové při detoxikaci amoniaku, jinak nemá v těle žádný jiný významnější efekt. Naproti tomu kyselina asparagová je významnou aminokyselinou, která se zapojuje do celé řady metabolických procesů. Jde především o proteosyntézu (tvorba bílkovin), syntézu stavebních látek nukleových kyselin (rozmnožování), uchovávání a přenášení energie (vytvářejí se z ní sloučeniny schopné akumulovat energii) a sama se může stát látkou, která při své přeměně může tělu poskytnout energii. Určitou roli hraje i při snižování hladiny volného amoniaku v krvi (při této reakci právě vzniká asparagin, který přenáší amoniak do jater, kde z něho vzniká kyselina močová. Tím zpětně vzniká opět kyselina asparagová). Dá se s jistým zjednodušením říct, že kyselina asparagová plní roli jakéhosi zachyčovače amoniaku a vzniklý asparagin je jeho transportní formou.
Kyselina glutamová a glutamin jsou obdobou kyseliny asparagové a asparaginu, jejich role v organismu je ale mnohem důležitější. Hlavní účinek kyseliny glutamové spočívá v tom, že z ní vzniká glutamin. Kyselina glutamová je plně neesenciální, příjem potravou bývá obvykle nadlimitní a tělo je schopno tuto kyselinu bezproblémově vytvářet. Už z tohoto je zjevné, že se jedná o aminokyselinu s výsadním postavením v metabolismu všech živočichů, včetně želv. O glutaminu to platí dvojnásobně. Vzniká z kyseliny glutamové po navázání amoniaku a je jeho nejdůležitější transportní formou (mnohem významnější, než v případě asparaginu). Obsah glutaminu v plasmě je nejvyšší ze všech přítomných aminokyselin. Díky tomu, že kyselina glutamová na sebe snadno váže amoniak za vzniku glutaminu, řeší tělu zásadní problém, který by mohl vzniknout nárůstem koncentrace volného amoniaku v krvi (je totiž pro tělo silně toxický). Je nejpočetněji zastoupenou aminokyselinou i ve svalech. Jeho důležitost v metabolismu bílkovin a dalších dusíkatých látek je zcela jedinečná a nezastupitelná. Jen díky schopnosti vazby a následného uvolňování amoniaku hraje systém kyselina glutamová/glutamin klíčovou roli v celkovém metabolismu dusíku. Glutamin ovlivňuje činnost imunitního systému a působí imunomodulačně. Je důležitou látkou poskytující energii buňkám střevní sliznice a také obranným buňkám. Zajímavým poznatkem je skutečnost, že glutamin lépe v těle funguje, pokud je získaný rozkladem bílkovin přijatých v potravě. Fortifikace krmné dávky čistým glutaminem vykazuje slabší biologický efekt. Proč tomu tak je, není zatím jednoznačně objasněno.
Na tomto místě je vhodné ještě vysvětlit dva podobné pojmy, které se často v populárně odborných textech zaměňují a jejichž biologický význam je zcela odlišný. Občas se v takových textech použije místo názvu glutamin označení glutaman (jiné označení je glutamát). Jedná se však o dvě zcela odlišné sloučeniny. Glutaman je sůl kyseliny glutamové, který vzniká při reakci karboxylové skupiny například s hydroxidem sodným (při této reakci se nahradí vodík v karboxylové skupině za sodík). Glutamin je amid kyseliny glutamové a vzniká reakcí amoniaku s karboxylovou skupinou tak, že se nahradí hydroxylová skupina (OH) za amidoskupinu (NH2). Tím dojde k fixaci amoniaku (NH3). Na následující tabuli je uvedené zjednodušené schéma tvorby těchto rozdílných sloučenin. V glutamátu zůstává v karboxylové skupině o jeden atom kyslíku více, než má glutamin (pro lepší názornost je karboxylová skupina účastnící se reakcí zvýrazněná žlutě).
Lysin je esenciální aminokyselina a musí být dodávána potravou. Střevní bakterie býložravých želv dokážou syntetizovat i většinu aminokyselin, které jsou pro želvu esenciální, a jsou schopné určitou část těchto esenciálních aminokyselin pro potřeby želv vytvořit. To se však netýká lysinu. Příjem lysinu musí být plně zajištěn v přijímané krmné dávce. Existují mikroorganismy, které lysin dokážou vytvářet, ale jedná se o skupinu bakterií, která ve střevě nežije. Takže i býložravé želvy jsou plně odkázané na příjem potravou. Jedná se o aminokyselinu významnou pro proteosyntézu a mnohdy je právě lysin limitujícím faktorem co se týče efektivnosti využívání ostatních aminokyselin při biosyntéze tělu vlastních bílkovin. Toto se týká především býložravých želv krmených pouze rostlinnou stravou nebo zeleninou. Rostliny jsou na lysin chudé a pokud není krmná dávka posilována občas zdrojem živočišné bílkoviny, je to právě příjem lysinu, co rozhoduje o přírůstcích mláďat. Stejně tak je důležité zajistit zvýšený příjem lysinu v období vývoje vajec, neboť jeho dostatek v krmné dávce výrazně ovlivňuje jejich hmotnost a tím i nepřímo ovlivňuje životaschopnost vylíhlých mláďat. Dostatečný příjem lysinu v přijímané potravě zlepšuje i vstřebatelnost vápníku a současně omezuje jeho vylučování z těla ven. Lysin má velký vliv na tvorbu stavebních bílkovin, zejména kolagenů. Jeho dlouhodobý nedostatek může mít u rostoucích mláďat za následek nerovnoměrný vývoj krunýře, i když je příjem dostatečného množství vápníku zajištěný. Vytvářený krunýř je sice pevný, ale většinou není hladký. Lysin je hodně důležitý pro správný vývin pojivových tkání. Je také důležitý při vytváření bazických bílkovin (histony) chránících DNA (desoxyribonukleová kyselina) uloženou v buněčném jádře. Histony jsou evolučně jedny s nejstarších bílkovin a jejich mimořádnou důležitost potvrzuje i zjištění, že se během evolučního vývoje prakticky neměnily bez ohledu na to, jak se ten který živočišný druh dále vyvíjel. Analýzou bylo například zjištěno, že histon skotu se od histonu hrachu liší jen ve dvou aminokyselinách. To potvrzuje neobyčejnou konzervativnost buněk a také mimořádnou důležitost ve vztahu ke genetice. Příroda hned v počátcích vývoje živé buňky nastavila určitá pravidla týkající se genetického materiálu a tato oblast dále nepodléhala žádnému evolučnímu vývoji. I když se rostlinné a živočišné druhy dále vyvíjely k neuvěřitelné rozmanitosti, to co bylo uložené v jejich buněčných jádrech a jakým způsobem se genetická informace replikuje, tak toto je v základu u všech buněk (živočišných i rostlinných) stejné. A aminokyseliny lysin a arginin hrají v tomto procesu klíčové role.
Arginin je sice neesenciální aminokyselina, ale v období intenzivního růstu se stává limitující a její zvýšená potřeba nemůže být pokrytá pouze vlastní biosyntézou. V tomto období je potřeba zajistit zvýšený příjem krmením. Stejně tak musí být zajištěný zvýšený příjem krmením i v období tvorby vajec u samic v reprodukčním věku. Pokud je tato aminokyselina podávána samostatně ve formě krmného suplementu, vstřebává se ve střevě poměrně pomalu a její využití je tak podmíněno pomalejším posunem tráveniny ve střevě. Jde však o aminokyselinu s mimořádným významem pro tvorbu bílkovin a detoxikační procesy spojené s likvidací čpavku. Z argininu vzniká při jeho přeměně oxid dusný, což je jeden ze spouštěcích faktorů pro zahájení pářicích rituálů. Je také výchozí látkou pro tvorbu dalších dvou postradatelných aminokyselin, a to kyseliny glutamové a prolinu. V případě zvýšených nároků na dodávku energie může být přeměňována metabolickou dráhou směřující k zisku energie pro fyzickou aktivitu. Má přímý vliv na zvýšenou tvorbu svaloviny a dlouhodobější zvýšený příjem vede k redukci zásobního tuku. Protože zvyšuje i tvorbu kolagenu a keratinu, má obsah této aminokyseliny v krmné dávce i přímý důsledek ve vztahu k vývoji krunýře. Pokud je argininem krmná dávka obohacována významněji, projeví se imunostimulačním efektem (posiluje imunitu) a také ochranným efektem na stěnu cév a žil. Působí totiž protisrážlivě a zvyšuje průchodnost krevních vlásečnic. Arginin je také jednou z klíčových aminokyselin při tvorbě specifických bazických bílkovin, které spoluvytváří hlavičku spermií. Funkce těchto bazických bílkovin je zásadní v procesu oplodnění vajíčka. Vysoký příjem v krmné dávce však může vyvolat ledvinové a jaterní komplikace.
Histidin je sice neesenciální aminokyselina, avšak v období intenzivnějšího růstu se nestačí v těle vytvářet a je nutný zvýšený příjem potravou. Jedná se o bazickou aminokyselinu s dobrými chelatačními vlastnostmi a proto se uplatňuje při vytváření depotních zásob některých mikroprvků a také při jejich transportu v těle. Některé provedené výzkumy naznačují, že by mohl vykazovat imunomodulační efekty.
Phenylalanin (někdy se používá počeštěný název fenylalanin) je esenciální aminokyselina a tělo ji využívá k tvorbě aminokyseliny tyrosinu a také k produkci některých hormonů (noradrenalin a dopamin). Při výstavbě strukturních (stavebních) bílkovin se uplatňuje poměrně málo. Protože je tyrosin výchozí látkou pro produkci kožních barviv, lze jednoduchou úvahou odvodit, že i phenylalanin sehrává významnější roli v ochranných reakcích těla želvy před intenzivním slunečním nebo umělým UV zářením.
Tyrosin je neesenciální aminokyselina, která v těle nachází uplatnění především při produkci některých hormonů a melaninů. Pokud je snížený příjem phenylalaninu v přijímaném krmení, může nastat přechodný nedostatek tyrosinu, protože tělo si tyrosin vytváří z phenylalaninu.
Tryptofan je esenciální aminokyselinou. Jedná se o aminokyselinu se specifickými účinky, při výstavbě strukturních bílkovin se uplatňuje málo a je hlavně součástí hormonu melatoninu (přesněji je výchozí látkou pro jeho syntézu). Melatonin reguluje cirkadiánní cyklus, vnitřní sekreci a ovlivňuje spánek. Jeho tvorba je vázána na cyklus dne a noci a podílí se na řadě dalších funkcí - spojitost se sekrecí růstového hormonu, s pohlavním dospíváním a s pářícími projevy. Tryptofan se nesmí předávkovat, při vyšším příjmu může být docela nebezpečný. Nesmí být používán samostatně ani se do krmiv nepřidává jako čistá aminokyselina. Ve vyšších dávkách může nepříznivě ovlivňovat činnost nervové soustavy.
Související články
Odkazy
Při zpracovávání textů a grafické stránky článků byly využity podklady z odborné literatury a internetu. Převzaté obrázky byly graficky upraveny pro potřeby tohoto webu. Kreslené obrázky podléhají autorským právům. Seznam použité literatury naleznete zde. Přehled o provedených změnách na tomto webu naleznete zde.
Zajímavé stránky